国家自然科学基金资助的“光合膜蛋白质晶体结构研究”取得重要成果

日期 2004-04-22　来源：　作者：生命科学部杨正宗　【大中小】　【打印】　【关闭】

　　2004年3月18日， Nature杂志以Article的形式发表了由中国科学院生物物理研究所、植物研究所合作完成的“菠菜主要捕光复合物（LHC-Ⅱ）2.72埃分辨率的晶体结构”研究成果，该晶体的结构彩图被选作本期杂志的封面。　　光合作用捕光天线光能吸收传递分子机制一直是光合膜蛋白研究的热点，LHC-Ⅱ是植物类囊体膜上含量丰富的捕光复合物，有蛋白质、叶绿素a、叶绿素b、类胡萝卜素、脂质分子等组成。它们被镶嵌在生物膜中，具有很强的疏水性，分离纯化和结晶非常困难。这样的膜蛋白复合物的晶体结构研究，是国际上的高难度课题。中国科学院生物物理研究所常文瑞研究员主持的研究小组经过近6年的艰苦努力，终于在最近完成了这一重要捕光复合物三维结构的测定工作。中国科学院植物研究所匡廷云院士主持的研究小组在LHC-Ⅱ的分离纯化方面做了大量基础性工作，为空间结构的解析奠定了坚实的基础。两家实验室在LHC-Ⅱ研究中富有成效的合作，使我国在光合膜蛋白晶体结构研究方面取得了成功。　　常文瑞小组在LHC-Ⅱ晶体堆积研究中发现了膜蛋白的第三种堆积方式，该研究成果的主要创新点是：与其他膜蛋白不同，常文瑞小组在LHC-Ⅱ的晶体堆积方式方面，发现了膜蛋白的第三种堆积方式，完全不同于以往报道的Ⅰ型和Ⅱ型膜蛋白晶体；课题组创新的思路在于将该复合物用60个单体组成了一个正20面体的空心球体，亲水部分暴露在球的表面，将疏水部分隐藏在空心球组成的脂质体脂双层内，使得该复合物能够结晶； 2.72埃分辨率结构，使得对该复合物中每一个单体内的14个叶绿素分子和4个类胡萝卜素分子的空间位置进行了准确的确认。发现了独特的色素分子排布特征，解释了此光合天线复合物高效进行光能吸收和传递的机制；课题组根据解析3万个独立原子空间坐标，建立了该复合物内能量传递网络和途径，并提出了高等植物在高光强条件下的对能量淬灭，进行光保护的机理。　　国际同行对LHC-Ⅱ三维结构的解析给予比较高的评价。在文章审稿期间，在欧洲的几家研究光合膜蛋白的实验室引起了很大的反响。他们承认，在这个膜蛋白（LHC-Ⅱ）的三维结构研究方面，中国的实验室领先了。　　中国科学院生物物理所梁栋材院士、中国科学院植物研究所汤佩松院士（已故）、匡廷云院士根据国际上光合膜蛋白的研究背景、国内实验室在天线蛋白复合体、光系统-Ⅱ等方面的研究积累和条件，提出要在国内开展光合膜蛋白三维结构与功能研究，具有前瞻性和科学性，是本项目能够取得成果的重要原因。　　该重要成果是在中国科学院知识创新工程、国家科技部863计划、973计划、国家自然科学基金等经费的支持下取得的。比较宽松的科研环境和比较宽裕的研究经费对稳定基础研究队伍、出高水平研究成果是非常重要的。国家自然科学基金在国内明确提出支持原创性课题、支持科学家根据自己的兴趣进行自由探索，最少功利性，给科学家最大的自由度和宽松度，这对基础研究亦非常重要。　　对植物光合作用捕光色素蛋白复合体的晶体学研究，是国际上公认的难题。其中植物捕光天线蛋白叶绿素复合物Ⅱ（LHC-Ⅱ）高分辨三维结构是国际上几家包括英国Barber实验室、德国马普Huber实验室等高水平实验室竞争的课题。常文瑞和匡廷云的课题组在LHC-Ⅱ分离提纯和膜蛋白晶体生长方面有自己独到的技术和独创的思路。使得我国科学家在此捕光色素蛋白复合物的三维结构研究达到了世界领先的水平。　　蛋白质结构与功能研究特别是蛋白质晶体学，一直是生物化学学科鼓励和重点资助的方面。自然科学基金会计划局从宏观调控经费中划拨200万元作为对结构生物学的特别倾斜经费，支持包括蛋白质晶体学、NMR研究蛋白质溶液结构以及用电镜方法研究膜蛋白结构等研究，平均30-40万元/单项。该特别倾斜经费对稳定国内的结构生物学研究队伍，促进结构生物学研究工作取得重要成果起到了非常重要的作用。与本项成果直接有关的基金渠道的经费来源就是生物化学学科2001年资助的一个结构生物学倾斜面上项目：“高等植物捕光蛋白-色素复合物的三维结构与功能”，基金的资助对该项目取得如此重要的成果是非常重要和及时的。　　在收集该蛋白质晶体同步辐射数据时，也得到日本筑波光子工厂同步辐射实验室、中国科学院高能物理研究所同步辐射实验室这两家高能物理实验室的大力支持。该成果的取得，得到了来自多方面的包括国外友人的支持与帮助。