| |
 |
图. 受体激酶FERONIA在感受到其多肽配体信号RALF1后，通过促进EBP1蛋白质合成并通过FERONIA将EBP1磷酸化，促进其在细胞核内积累，EBP1在核内调控基因表达，最终抑制RALF1多肽激素信号。
在国家自然科学基金项目( 项目批准号：31871396、31571444、31400232) 等资助下，湖南大学化学生物传感与计量学国家重点实验室、生物学院于峰教授课题组揭示受体激酶FERONIA如何通过核质穿梭蛋白EBP1将RALF1多肽信号传递进入细胞核的分子机制。研究成果以“EBP1 Nuclear Accumulation Negatively Feeds Back on FERONIA-mediated RALF1 Signaling”（EBP1在细胞核的积累负调控FERONIA介导的RALF1信号）为题，于2018年10月19日在PLOS Biology（《美国科学公共图书馆生物学》）上在线发表，并被选为当周封面故事报道。论文链接：https://journals.plos.org/plosbiology。
生物体需要主动适应周围环境变化。该过程涉及到受体蛋白感受内外环境信号，并通过特定方式将信号传递进入细胞核从而调节基因表达等步骤。对此过程的深入理解将有利于提高生物体的环境适应能力。细胞膜受体蛋白激酶FERONIA信号通路在植物界是一个“多面手”，不仅控制植物生长、种子大小及农作物产量和品质，还调控植物对病虫害、干旱、温度及重金属离子毒害等多种逆境的应答过程。该特性使FERONIA成为分子育种的优良遗传资源。
于峰教授长期从事FERONIA信号网络的系统研究，在该研究领域，曾揭示FERONIA负调控脱落酸ABA的信号通路（PNAS《美国科学院院报》, 2012）; 发现FERONIA在调控种子大小中的作用（Molecular Plant《分子植物》，2014）；首次阐明了FERONIA介导RALF多肽激素与ABA交叉会话的机制（PNAS, 2016）; 解析了FERONIA在细胞膜上感受RALF1多肽的机制（PNAS, 2016）。
鉴于对FERONIA如何影响细胞核内基因表达的关键事件所知甚少，于峰教授课题组的博士生李驰宇等人发现FERONIA受体激酶通过响应RALF1信号，促进EBP1蛋白合成，并直接与EBP1相互作用，进而将其磷酸化，使其在细胞核中积累。在细胞核中，EBP1蛋白可以直接绑定CML38等基因的启动子，调节基因表达并最终抑制RALF1信号。EBP1在动植物细胞均保守存在，在动物细胞中，EBP1是EGF-EGFR（表皮生长因子小肽及其激酶受体，多种抗肿瘤药物的重要靶点）复合体的下游调控蛋白。本研究丰富了对动植物如何利用小肽-受体激酶进行细胞信号的传感并调节细胞适应性的机制认识。刘选明教授和栾升教授课题组参与合作研究，于峰教授为本文通讯作者。